Fibrilación de proteínas: Lo bueno, lo malo y lo feo

Autores/as

  • Karen Segura Universidad Antonio Nariño
  • Edwin Andres Malagón Universidad Antonio Nariño

Resumen

Los procesos de fibrilación de proteínas se refieren a la unión de cadenas ligeramente modificadas en su estructura nativa, formando pequeñas fibras. Se conoce poco acerca del mecanismo que conduce a estas conformaciones, una hipótesis difundida y aceptada es la del cono entrópico, según la cual una estructura pre-desplegada es crucial en el crecimiento de fibras. La fibrilación puede presentar ventajas en cuanto a que las proteínas así conformadas tienen cualidades aprovechables tecnológicamente. Por otra parte, si el proceso ocurre en tejidos podría generar enfermedades conocidas como amiloidosis. En la Universidad Antonio Nariño se han estudiado moléculas macrocíclicas tipo resorcinareno capaces de inhibir la fibrilación de algunas proteínas.

Descargas

Los datos de descargas todavía no están disponibles.

Citas

Fink, A.L. (1998) Protein aggregation: folding aggregates, inclusion bodies and amyloid. Fold. Design. 3:1, 9-23.

Lednev, I.K. (2014) Amyloid Fibrils: The Eighth Wonder of the World in Protein Folding and Aggregation. Biophys. J. 106:7, 1433-1435.

a. Borgia, A.; Kemplen, K.; Borgia, M.B.; Sorano, A.; Shammas, S.; Wunderlich, B.; Nettels, D.; Best, R.B.; Clarke, J.; Schuler, B. (2015)Transient misfolding dominates multidomain protein folding. Nature Comm. 6, 8861. b. Salahuddin, P. (2015) Protein Folding, Misfolding, Aggregation and Amyloid Formation: Mechanisms of A Oligomer Mediated Toxicities. J. Biochem. Mol. Biol. Res. 1:2.

Mohammadian, M.; Madadlou, A. (2018)Technological functionality and biological properties of food proteinnanofibrils formed by heating at acidic condition. 75,115-128.

Knowles, T.P.J.; Mezenga, R. Technological functionality and biological properties of food proteinnanofibrils formed by heating at acidic condition. Advanced Materials, 28(31), 6546–6561.

Bolisetty, S.; Mezzenga, R. (2016) Amyloid–carbon hybrid membranes for universalwater purification. Nat. Nanotech. 11:4, 365–371.

Uversky, V. N.; Fink, A.L (2004)Conformational constraints for amyloid fibrillation: the importance of being unfolded. Bioch. Biophys. Acta. Protein Proteomics. 1698: 2,131-153.

Militello, V.; Vetri, V. Leone, M. (2003) Conformational changes involved in thermal aggregation processesof bovine serum albumin. Bioph. Chem. 105,133–141.http://dx.doi.org/10.1016/s0301-4622(03)00153-4

Arasteh, A.; Rashvand, M.; Habibi, A.E.; Raezaeli, M.H.; Movahedi, A.K.(2016) Optimization of Bovine Serum Albumin Fibrillation by Congored Spectrophotometryfor Using as a new Bionanomaterial. Int. J. Adv. Sci. Eng. Techn. 2, 59-65.

Gras, S.; Waddington, L.J.; Goldie, K. (2011) Transmission Electron Microscopy of Amyloid Fibrils. Methods mol.Biology. 752.197-214.

Han, X.; Park, J.; Malagon, A.; Wang, L.; Vargas, E.; Wikramanayake, A.; Houk, K.N.; LeBlanc, R. (2017)A resorcinarene for inhibition of Aβ fibrillation. Che. Sci. 3, 2003-2009.

Han, X.; Tian, C.; Gandra, I.Eslava, V.; Galindres, D.; Vargas, E.; LeBlanc, R. (2017) The Investigation on Resorcinarenes towards either Inhibiting or Promoting Insulin Fibrillation. Chem. Eur. J. 23:71, 17903-17907.

Descargas

Publicado

2020-03-20
Metrics
Vistas/Descargas
  • Resumen
    146
  • PDF
    133

Cómo citar

Segura, K., & Malagón, E. A. (2020). Fibrilación de proteínas: Lo bueno, lo malo y lo feo. REVISTA SAYWA, 1(1). Recuperado a partir de https://revistas.uan.edu.co/index.php/saywa/article/view/674

Número

Vol. 1 Núm. 1 (2019)

Sección

Ciencia Aplicada

Licencia

Creative Commons License

Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución-NoComercial-CompartirIgual 4.0.

Métrica